Et helt nyt protein uden ladning

En forskergruppe ved Linderstrøm-Lang Center for Proteinvidenskab på Biologisk Institut, Københavns Universitet har netop fået deres arbejde udvalgt til "Editors Choice" blandt hundredvis af artikler udgivet af det ansete amerikanske selskab for kemi (American Chemical Society). Udvælgelsen er udtryk for, at resultaterne anses for særligt vigtige og fortjener opmærksomhed fra det videnskabelige samfund.

Bemærkelsesværdig opdagelse
- 'Proteinet, som vi har designet, er yderst bemærkelsesværdigt. Det har ingen ladede aminosyrer, hvilket normalt er essentielt for opløselighed. Alligevel opfører proteinet sig ganske normalt og er endda meget opløseligt', siger professor Jakob Winther, der er gruppeleder i Linderstrøm-Lang Centret samt sektionsleder for Biomolekylære videnskaber ved Biologisk Institut.

Proteiner består af lange kæder af aminosyrer, der giver dem forskellige kemiske egenskaber. Blandt de vigtigste egenskaber er "vandskyende" og "vandelskende". De vandskyende aminosyrer sikrer, at de lange aminosyrekæder folder sig op om sig selv, og de vandelskende fungerer som en ydre kappe, der grænser op til og adskiller dem fra det omgivende vand.

Proteiners normale opbygning og funktion
- De vandskyende og vandelskende egenskaber er essentielle for proteiners funktion og tredimensionelle struktur', forklarer Jakob Winther. 'Og den tredimensionelle struktur er igen essentiel for proteiners funktion, herunder enzymer, der spiller en stadig større rolle i mange nye, mere miljøvenlige, teknologier'.

Blandt de vandelskende aminosyrer er nogle ladede. Almindeligt køkkensalt er meget opløseligt i vand, fordi natrium og klorid adskilles til ladede Na⁺ og Cl^- ioner. På samme måde er alle kendte proteiner i større eller mindre grad ladede i opløsning, men opløselighed kan også befordres af fx alkoholgrupper. Det er dét, der gør, at sprit er opløseligt i vand.

Designet protein
Uladede opløselige proteiner kendes ikke i naturen, og det nye protein udgør dermed en milepæl for, hvad der er muligt, når man modificerer og designer proteiner.

Forskerne har tilvejebragt det nye proteins opløselighed gennem 'vandelskende' alkoholgrupper samt amidgrupper på overfladen af proteinet (se højreboks). Samtidigt er proteinet blevet ufølsomt for pH-ændringer fra meget sure til meget basiske betingelser (pH 2-12). Resultaterne fra arbejdet vil derfor gøre det nemmere at forbedre enzymernes evne til at klare sig under vanskelige forhold, som for eksempel ved rengøring, i kemiske processer og på forurenede steder.

Forskningen er et vigtigt skridt mod bedre at forstå, hvad der styrer proteiners pH følsomhed, og hvordan ladningen ændrer sig med pH. Begge dele har vigtige teknologiske og grundvidenskabelige konsekvenser og kan få stor betydning for udvikling af blandt andet hårdføre enzymer (som i dag bla. bruges i vaskepulver), og som kan fungere under andre og mere ekstreme forhold, end de fleste producerede enzymer kan i dag. 

Emner